Bradford法[3]又称为考马斯亮蓝染色法。考马斯亮蓝G-250在酸性条件下，通过范德华力和疏水相互作用[4]，可以与蛋白质中的精氨酸、组氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸等残基的结合。考马斯亮蓝与蛋白质后，颜色会从棕色变为蓝色，最大吸收峰从465 nm变成595 nm。在一定蛋白浓度范围内，考马斯亮蓝G-250与蛋白质形成的复合物在595 nm处的吸光值与蛋白浓度成正比，通过测定595 nm处的吸光值可推算蛋白浓度。

Bradford法是一种快速测定蛋白含量的方法。室温5 min，考马斯亮蓝即可与蛋白质反应完全，且形成的复合物在1 h内保持稳定。蛋白质-考马斯亮蓝复合物具有很高的消光系数，在测定溶液中含有蛋白质5 μg/mL时就有0.275吸光值的变化，使此方法具有很高的灵敏性[2]。此外，Bradford法干扰物相对少，是目前常用蛋白浓度测定方法。但是Bradford法也有不可避免的缺点，不同蛋白质可与考马斯亮蓝结合的蛋白比例不同，显色会存在差异[1]。且该方法容易受到去垢剂影响，如Triton X-100。